生物化學名詞解釋 (3)

《生物化學名詞解釋 (3)》由會員分享，可在線閱讀，更多相關《生物化學名詞解釋 (3)（61頁珍藏版）》請在裝配圖網上搜索。

1、 1、等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH值，用符號pI表示。 2、tmRNA :是有類似tRNA分子和mRNA分子雙重功能的小分子RNA。 3、糖異生：非糖物質（如丙酮酸 乳酸 甘油 生糖氨基酸等）轉變?yōu)槠咸烟堑倪^程。 4、半不連續(xù)復制：DNA復制時，因為存在岡崎片斷，使滯后鏈的復制不連續(xù)，所以DNA在復制過程中是半不連續(xù)的。 5、β-oxidation（β氧化）：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之間斷裂，β碳原子氧化成羧基生成含2個碳原子的乙酰CoA和比原來少2個碳原子的脂肪酸。 6、Tm：加熱變性使DNA的雙螺旋結構失去一半

2、時的溫度稱為該DNA的熔點。 7、鄰近效應：是指酶與底物結合形成中間復合物以后，使底物和底物之間，酶的催化基團與底物之間結合于同一分子而使有效濃度得以極大的升高，從而使反應速率大大增加的一種效應。 8、聯合脫氨：是由轉氨酶和L-谷氨酸脫氫酶聯合作用脫去氨基的方式。 9、競爭性抑制：通過 增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。一個競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使得Km增大，而Vmax不變。 10、密碼子的簡并性：一種氨基酸有多種同義密碼的現象稱為密碼的簡并性。 11、蛋白質構象：構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原

3、子的空間排布。一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。? 12、增色效應（hyper chromic effect）：當DNA從雙螺旋結構變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260nm處的吸收便增加，這叫“增色效應”。 13、轉氨基作用：在轉氨酶的作用下，把一種氨基酸上的氨基轉移到α-酮酸上，形成另一種氨基酸。 14、酶的反競爭性抑制：　抑制劑只與酶-底物復合物結合，而不與游離酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制作用使得Vmax，Km都變小，但Vmax/Km比值不變。 15、半保留復制：雙鏈DNA的復制方式，其中親代鏈分離，每一子代DNA

4、分子由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。 16、vitamin：是參與生物生長發(fā)育和代謝所必需的一類微量有機物。 17、底物水平磷酸化：底物分子中的能量直接以高能鍵形式轉移給ADP生成ＡＴＰ，這個過程稱為底物水平磷酸化。 18、核酶：是具有催化功能的RNA分子,是生物催化劑。 19、codon: mRNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸，稱為密碼子. 20、先導鏈&滯后鏈：DNA的雙股連反向平行，順著解鏈方向生成的子鏈，復制是連續(xù)進行的，這股鏈稱為先導鏈（leading strand）；另一股鏈復制方向與解鏈方向相反，必須等模板鏈解開至足夠長度，故不能

5、連續(xù)復制，這股鏈稱作滯后鏈（lagging strand） 21、呼吸鏈：在電子傳遞體系中，底物脫下來的氫不是直接交給氧，而是經一系列傳遞體，最終傳給氧，該體系又稱為電子傳遞鏈或呼吸鏈（respiratory chain） 。 22、反轉錄：以RNA為模板合成DNA 23、半保留復制（semiconservative replication）：雙鏈DNA的復制方式，其中親代鏈分離，每一子代DNA分子由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。 24、岡崎片段：一組短的DNA片段，是在DNA復制的起始階段產生的，隨后又被連接酶連接形成較長的片段。 25、酶原和酶原的激活：酶的無活性前體，通常在有

6、限度的蛋白質水解作用后，轉變?yōu)榫哂谢钚缘拿? 26、變構酶（allosteric enzyme）：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調節(jié)。 27、氧化磷酸化：在底物脫氫被氧化時，電子或氫原子在呼吸鏈上的傳遞過程中伴隨ADP磷酸化生成ATP的作用，稱為氧化磷酸化。 28、同工酶（isozyme）：是指有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。 29、分子雜交：不同來源的核算變性后，合并一起復性，只要這些核苷酸序列可以形成堿基互補配對，就會形成雜化雙鏈，這一過程為雜交。 30、酶的非競爭性抑制：與酶活性中心外的必需

7、基團結合的物質，不影響酶與底物的結合；酶和底物的結合也不影響與這種物質結合 31、生糖氨基酸：可以代謝轉變成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸或草酰乙酸的氨基酸，通過這些羧酸變成糖原和葡萄糖。 32、增強子：增加同他連鎖的基因轉錄頻率的DNA序列。 33、輔酶：與酶蛋白松弛結合的輔助因子 二、1、簡述蛋白質不連續(xù)聚丙烯酰胺凝膠電泳的基本原理 ?答：樣品中加入巰基乙醇和SDS ??含-SH的還原劑，打開Pr分子二硫鍵 ? SDS破壞Pr分子的氫鍵和疏水鍵，并與之形成Pr-SDS復合物 2、簡述蛋白質翻譯后的加工過程 ①?N-端甲酰基以及多余氨基酸的切除； ② 蛋白質內部某些氨基酸的

8、修飾。如∶膠原蛋白中的Pro和Lys的羥化。 ③ 切除非必需肽段。 ④ 二硫鍵的形成。 3、簡述磷酸戊糖途徑的生物學意義 ? 1)?產生大量的NADPH，為生物合成提供還原力。 ????2)?中間產物作為生物合成的前體，如產生的磷酸戊????糖可參加核酸代謝。 ????3) NADPH使紅細胞中的還原性谷胱苷肽再生，對維???????持紅細胞的還原性有重要作用。 ????4) HMP途徑是植物光合作用中從CO2合成葡萄糖的部?????分途徑。 4、糖代謝和脂代謝是通過哪些反應聯系起來的？ 5、為什么酶促反應催化效率高？ ??（1）鄰近效應與定向效應 ???(2)構象變化

9、效應 （3）酸堿催化；（4）共價催化 6、試述核酸類物質的生物學功能。 7、生物體內的RNA?有幾種主要類型？它們在遺傳信息傳遞過程中的作用是什么？ ?（1）基本RNA ? Ribosomal RNAs (rRNA，核糖體RNA)與蛋白質構成核糖體，是合成蛋白質的場所 ? Messenger RNAs (mRNA，信使RNA)合成蛋白質的模板 ? Transfer RNAs (tRNA?，轉運RNA)在蛋白質合成中運輸氨基酸，識別mRNA上的密碼子 ??（2）核酶，生物催化功能 ??（3）非基本Rna。 ? 7（1）DNA有哪幾種結構類型？其主要結構特點是什么？ ??①A

10、-DNA：右手螺旋，粗短；大溝很窄很深，小溝很寬很淺。 ??②B-DNA，右手螺旋，適中；大溝很寬較深，小溝狹而深 ??③Z-DNA，左手螺旋，細長；大溝平坦，小溝狹窄，很深。 8、何謂糖異生，其生理意義如何 糖的異生是指由非糖物質(丙酮酸、甘油、乳酸和某些氨基酸等)合成葡萄糖的過程。 1)糖異生是一個非常重要的生物合成葡萄糖的途徑。??2)?在饑餓、劇烈運動造成糖原下降后，糖異生會使酵解產生的乳酸，脂肪分解產生的甘油以及生糖氨基酸等中間產物重新生成糖，這對維持血糖濃度，滿足組織對糖的需求是十分重要的。 9、在長期饑餓狀態(tài)下，尿中和血中是否有酮體積累，為什么 ?是。正常情況下，人

11、體所需的能量來源是糖氧化。在長期的饑餓條件下，需要動用其他的能量，如脂肪。因為幾乎所有的有機物最終依靠TCA徹底氧化，在缺乏糖的情況下，其中間代謝物難以得到補給，使TCA循環(huán)不暢。在脂肪氧化時，產生大量乙酰輔酶A，為了防止β-氧化受阻，只能通過形成酮體減少乙酰輔酶a以保證β-氧化經行。這樣會造成血和尿中的酮體大量積累。 10、蛋白質有哪幾種二級結構，它們的主要特點是什么？ ???A、α-螺旋結構特點： ???酰胺平面繞α碳原子螺旋形成，3.6個氨基酸前進一個螺旋 B、β-折疊結構（β-片層結構）特點： ???幾個或多個肽鏈平行或反平行排列為片層結構 ?C、β-轉角，主鏈部分回折18

12、0°形成 11、試述蛋白質結構與功能的關系 ? 12以乳糖操縱子為例說明酶誘導合成的調控過程 ? （1）乳糖操縱子：操縱子是指在轉錄水平上控制基因表達的協(xié)調單位，包括啟動子（P）、操縱基因（O）和在功能上相關的幾個結構基因，操縱子可受調節(jié)基因的控制。乳糖操縱子是三種乳糖分解酶的控制單位。 ???（2）阻遏過程：在沒有誘導物（乳糖）情況下，調節(jié)基因產生的活性阻遏蛋白與操縱基因結合，操縱基因被關閉，操縱子不轉錄。 ???（3）誘導過程：當有誘導物（乳糖）的情況下，調節(jié)基因產生的活性阻遏蛋白與誘導物結合，使阻遏蛋白構象發(fā)生改變，失去與操縱基因結合的能力，操縱基因被開放，轉錄出三種乳糖分

13、解酶（LacZ、LacY、LacA）。 13、中心法則 在細胞分裂過程中通過DNA的復制把遺傳信息由親代傳遞給子代，在子代的個體發(fā)育過程中遺傳信息由DNA傳遞到RNA，最后翻譯成特異的蛋白質；在RNA病毒中RNA具有自我復制的能力，并同時作為mRNA，指導病毒蛋白質的生物合成；在致癌RNA病毒中，RNA還以逆轉錄的方式將遺傳信息傳遞給DNA分子。 14、代謝的區(qū)域化有什么意義、 ???（1）消除酶促反應之間的干擾。 ???（2）使代謝途徑中的酶和輔因子得到濃縮，有利于酶促反應進行。 ???（3）使細胞更好地適應環(huán)境條件的變化。 ???（4）有利于調節(jié)能量的分配和轉換。 15、脂

14、肪酸氧化和脂肪酸合成 ??部位，?；d體，二碳片段形式，電子供體、受體，中間體構型，需要碳酸氫根、檸檬酸，酶系，能量變化，運載體系，反應循環(huán)，反應連方向。 16、 簡述DNA的雙螺旋模型 (1) DNA分子是由兩條反平行的多聚脫氧核苷酸鏈，繞同一中心軸盤旋形成的右手螺旋結構； (2)?每條主鏈由脫氧核糖與磷酸通過3?、5?磷酸二酯鍵連接而成，并位于螺旋外側。堿基位于螺旋內側，堿基平面與螺旋中心軸垂直。 (3)?雙螺旋的直徑是2nm，沿中心軸，每一個螺旋周期有10個核苷酸對，螺距是3.4nm，堿基對之間的距離為0.34nm。 (4)?兩鏈間的堿基以氫鍵互相配對。A與T配有兩個氫鍵，G

15、與C配有三個氫鍵。 17、簡述糖類的生物學功能 ???1、生物體的結構成分 ???2、生物體內的主要能源物質 ???3、在生物體內可以轉變成其他物質 ???4、作為細胞是別的信息分子 ? 生化復習資料 第一章 一、 蛋白質的生理功能 蛋白質是生物體的基本組成成分之一，約占人體固體成分的45%左右。蛋白質在生物體內分布廣泛，幾乎存在于所有的組織器官中。蛋白質是一切生命活動的物質基礎，是各種生命功能的直接執(zhí)行者，在物質運輸與代謝、機體防御、肌肉收縮、信號傳遞、個體發(fā)育、組織生長與修復等方面發(fā)揮著不可替代的作用。 二、 蛋白質的分子組成特點 蛋白質的基本組成單位是氨基酸 ?

16、 編碼氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余種，構成人體蛋白質的氨基酸只有20種，且具有自己的遺傳密碼。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。 ? 每100mg樣品中蛋白質含量（mg%）：每克樣品含氮質量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分類 ? 所有的氨基酸均為L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ? 根據側鏈基團的結構和理化性質，20種氨基酸分為四類。 1． 非極性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、纈氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2． 極性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、絲氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、

17、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、蘇氨酸（Thr）。 3． 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4． 堿性氨基酸：賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、組氨酸（His）。 ? 含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又稱為甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子構成的巰基－SH）、胱氨酸（由兩個半胱氨酸通過二硫鍵連接而成）。 ? 芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ? 唯一的亞氨基酸：脯氨酸，其存在影響α-螺旋的形成。 ? 營養(yǎng)必需氨基酸：八種，即異亮氨酸、甲硫氨酸、纈氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、賴氨酸?？捎靡痪湓捀爬椤耙?/p>

18、家寫兩三本書來”，與之諧音。 氨基酸的理化性質 ? 氨基酸的兩性解離性質：所有的氨基酸都含有能與質子結合成NH4＋的氨基；含有能與羥基結合成為COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有兩性解離的特性。在某一pH環(huán)境溶液中，氨基酸解離生成的陽郭子及陰離子的趨勢相同，成為兼性離子。此時環(huán)境的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI），氨基酸帶有的凈電荷為零，在電場中不泳動。pI值的計算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分別為α-羧基和α-氨基的解離常數的負對數值)。 ? 氨基酸的紫外吸收性質 ? 吸收波長：280nm ? 結構特點：分子中含有共軛雙鍵 ? 光譜吸收能力：色

19、氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ? 呈色反應：氨基酸與茚三酮水合物共加熱，生成的藍紫色化合物在570nm波長處有最大吸收峰；藍紫色化合物＝（氨基酸加熱分解的氨）＋（茚三酮的還原產物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相關概念 ? 寡　肽：小于10分子氨基酸組成的肽鏈。 ? 多　肽：大于10分子氨基酸組成的肽鏈。 ? 氨基酸殘基：肽鏈中因脫水縮合而基團不全的氨基酸分子。 ? 肽　鍵：連接兩個氨基酸分子的酰胺鍵。 ? 肽單元：參與肽鍵的6個原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，組成肽單元。 三、 蛋白質分子結構特點 見表1-1。 表1-1　蛋白質分子結構的比較 一級結構 二級結構

20、 三級結構 四級結構 定　義 指蛋白質分子中氨基酸的排列順序 蛋白質主鏈的局部空間結構、不涉及氨基酸殘基側鏈構象 整條肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置 各亞基間的空間排布 表現形式 － α-螺旋、β-折疊（片層）、β-轉角、無規(guī)卷曲 結構域、模　體 （鋅指結構） 亞基聚合 維系鍵 肽　鍵(主要) 二硫鍵(次要) 氫　鍵 次級鍵（疏水作用、鹽鍵、氫鍵、范德華力） 亞基間的次級鍵 特　殊 － 脯氨酸的存在或者多個谷、天冬氨酸的存在都會干擾α-螺旋的形成 － － ? 模　體：蛋白質分子中，由兩個以上具有二級結構的肽段在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構象并發(fā)揮特定的作用。 ? 鋅

21、指結構：是一個典型的模體，由一個α-螺旋和二個反平衡的β-折疊的3個肽段組成，具有結合鋅離子的功能。 ? 分子伴侶：能夠可逆地與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，引導肽鏈正確折疊的存在于細胞內的一類蛋白質，也對蛋白質二硫鍵正確形成起到重要作用。 四、 蛋白質一級結構與空間結構的關系 ? 一級結構是空間構象的基礎，具有相似一級結構的多肽或蛋白質，其空間構象及功能也相似。 ? 分子?。河捎诘鞍踪|分子一級結構發(fā)生改變，導致其功能改變而產生的疾病。 五、 蛋白質空間結構與功能的關系 ? 蛋白質空間結構由一級結構決定，其空間結構與功能密切相關。 ? 血紅蛋白（Hb）由四個亞基組成，兩個α亞

22、基，兩個β亞基。記憶要點如下： ? 血紅蛋白分子存著緊張態(tài)（T）和松弛態(tài)（R）兩種不同的空間構象。 ? T型和氧分子親和力低，R型與氧分子的親和力強，四個亞基與氧分子結合的能力不一樣。 ? 第一個亞基與氧分子結合后，使Hb分子空間構象發(fā)生變化，引起后一個亞基與氧分子結合能力加強(正協(xié)同效應)。 ? 肌紅蛋白分子只有一個亞基，不存在變構效應 ? 協(xié)同效應：指一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中的另一個亞基與配體的結合能力。促進作用則為正協(xié)同效應；反之為負協(xié)同效應。 ? 變構效應：蛋白質分子的亞基與配體結合后，引起蛋白質的構象發(fā)生變化的現象。 ? 結構域：大分子蛋白質的三級結構常

23、可分割成一個或數個球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊得較為緊密，各行使其功能，稱為結構域。瘋牛?。菏怯呻貌《镜鞍滓鸬囊唤M人和動物神經退行性病變，具有傳染性、遺傳性或散在發(fā)病的特點。生物體內含有正常的α-螺旋形式的PrPc，轉變?yōu)楫惓５摩?折疊形式的PrPSc具有致病性。 六、 蛋白質重要的理化性質及相關概念 ? 蛋白質的等電點：當蛋白質在某一pH溶液中時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，成為兼性離子，帶有的凈電荷為零，此時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點。 ? 體內的蛋白質等電點各不相同，大多數接近于pH5.0 ? 堿性蛋白質：魚精蛋白、組蛋白 酸性蛋白質：胃蛋白酶、絲蛋白 ? 蛋白質處于

24、大于其等電點的pH值溶液中時，蛋白質顆粒帶負電荷。反之則帶有正電荷。 ? 蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的兩個因素：水化膜、表面電荷。 ? 蛋白質的變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，導致理化性質的改變和生物活性的喪失。 ? 變性的本質：二硫鍵與非共價鍵的破壞，不涉及肽鍵的斷裂 ? 變性后特點：生物學活性喪失、溶解度下降、粘度增加、結晶能力消失、易被蛋白酶水解 ? 變性的因素：加熱、乙醇、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等 ? 蛋白質復性：變性程度較輕，去除變性因素后，仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能 ? 蛋白質的凝固作用：蛋白質經強酸或強堿變性后，仍能溶解于該溶

25、液中。若調節(jié)pH值至其等電點時，變性蛋白質呈絮狀析出，再加熱，形成堅固的凝塊。蛋白質的復性：若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。 ? 蛋白質的紫外吸收：含有具有共軛雙鍵的三種芳香族氨基酸，于280nm波長處有特征吸收峰。 ? 蛋白質的呈色反應： ? 茚三酮反應：蛋白質水解后可產生游離的氨基酸，原理同前 ? 雙縮脲反應：肽鍵與堿性硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色。氨基酸不出現此反應，當蛋白質不斷水解時，氨基酸濃度上升，其雙縮脲呈色濃度逐漸下降，因此可以檢測蛋白質的水解程度。 七、 蛋白質的分離純化 ? 透　析：利用透析袋把大分子蛋白質

26、與小分子化合物分開的方法。 ? 超濾法：應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜的方法。 ? 丙酮沉淀：0-4℃低溫；丙酮的體積10倍于被沉淀蛋白質；蛋白質沉淀后應迅速分離。 ? 鹽　析：硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽放入蛋白質溶液中，破壞水化膜并中和表面電荷，導致蛋白質膠體的穩(wěn)定因素去除而沉淀。 ? 免疫沉淀法：利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，形成抗原抗體復合物，從蛋白質混合溶液中分離獲得抗原蛋白的方法。 ? 電　泳：蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中，受到電場力的作用向正極或負極泳動。 ? SDS-PAGE電泳：加入負電荷較多的SDS（十二烷基磺酸鈉），導致蛋白

27、質分子間的電荷差異消失，此時蛋白質在電場中的泳動速率只和蛋白質顆粒大小有關，用于蛋白質分子量的測定。 ? 等電聚焦電泳：在電場中形成一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性pH梯度，電泳時被分離的蛋白質泳動至其等電點相等的pH值區(qū)域時，凈電荷為零不再受電場力移動，該法用于根據蛋白質等電點的差異進行分離。 ? 層　析：待分離蛋白質溶液（流動相）經過一個固態(tài)物質（固定相）時，根據溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質在兩相中反復分配，并以不同速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的。 ? 陰離子交換層析：負電量小的蛋白質首先被洗脫 ? 凝膠過濾：分子量大的蛋白質最先洗脫 ? 超速離心

28、：既可分離純化蛋白質也可測定蛋白質的分子量； ? 對于球形蛋白質而言，沉降系數S大體上和分子量成正比關系 ? S（未知）/S（標準）＝｛Mr（未知）/Mr（標準）｝2/3 八、 多肽鏈氨基酸序列分析方法及關鍵試劑名稱 氨基酸序列分析 ? 步驟一：分析已純化蛋白質的氨基酸組成 ? 步驟二：測定多肽鏈的氨基末端與羧基末端為何種氨基酸。以前用二硝基氟苯，現多用丹酰氯 ? 步驟三：將肽鏈水解成片段（表1-2）。 表1-2　三種肽鏈水解方式的比較 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白質酶 溴化氫法 作用部位 賴氨酸或精氨酸羧基側的肽鍵 芳香族氨基羧基側的肽鍵 甲硫氨酸羧基側的肽鍵 ? 步驟四：測

29、定各肽段的氨基酸排列順序，采用Edman降解法，試劑為異硫氰酸苯酯 ? 步驟五：統(tǒng)計學分析，組合排列對比，得到完整肽鏈氨基酸排列順序 通過核酸來推演蛋白質中的氨基酸序列的步驟： ? 步驟一：分離編碼蛋白質的基因 ? 步驟二：測定DNA序列 ? 步驟三：排列出mRNA序列 ? 步驟四：按照三聯密碼的原則推演出氨基酸的序列 蛋白質空間結構測定 蛋白質二級結構含量測定：圓二色光譜法，測α-螺旋較多的蛋白質時，結果較為準確。 蛋白質三維空間結構測定：X射線衍射法和磁共振技術。 第二章 一、 核酸的分類、細胞分布、核酸元素組成特點及堿基、核苷、核苷酸的化學結構 ? 核酸是生

30、物遺傳的物質基礎，是一切生物體所含有的最重要的生物大分子之一。天然存在的核酸根據其分子的物質組成不同分為兩大類：DNA與RNA。 ? 核酸的元素組成：主要由碳、氫、氧、氮、磷組成，磷的含量較為穩(wěn)定，占核酸總量的9-10%。 ? 基本組成：核酸的基本組成是核苷酸。 二、 核苷酸間的連接方式 3’,5’-磷酸二酯鍵；5’末端是指在DNA或RNA鏈中末端為5’-磷酸基，未形成磷酸二酯鍵的一端；3’末端是指在DNA或RNA鏈中末端為3’-OH，未被酯化的一端； 各種簡化式書寫時都是5’→3’，其讀向都是從左到右，所表示的堿基序列也都是從5’端到3’端。 三、 兩類核酸（

31、DNA與RNA）性質的異同 詳見表2-1。 表2-1　DNA與RNA性質的比較 DNA RNA 名稱 脫氧核糖核苷酸 核糖核苷酸 堿基組成 A、T、C、G A、U、C、G 戊糖組成 β-D-2-脫氧核糖 β-D-核糖 類型 DNA mRNA、tRNA、rRNA等 核苷酸/脫氧核苷酸 dATP、dTTP、dCTP、dGTP ATP、UTP、CTP、GTP 分布部位 98%在細胞核中 2%在線粒體中 90%分布于胞液 10%分布于細胞核 基本結構 反向平行互補雙螺旋 單鏈無規(guī)卷曲 與蛋白質的結合 主要與組蛋白結合 rRNA與核蛋白體結合 稀有堿基 不含有 tRNA

32、含有10-20%的稀有堿基 主要生物學功能 儲存遺傳信息 傳遞及表達遺傳信息 理化性質 多元酸、線性高分子、粘度大 易在機械力作用下斷裂 分子小，粘度小 純品時OD260/OD280 1.8 2.0 連接鍵 3’,5’-磷酸二酯鍵 光波最大吸收值 260nm附近 四、 DNA的一級結構、二級結構要點及堿基配對規(guī)律，了解DNA的高級結構形式 詳見表2-2。 表2-2　DNA分子結構的比較 DNA一級結構 DNA二級結構 DNA高級結構 定義　 核苷酸的排列順序 DNA的雙螺旋結構 在雙螺旋結構的基礎上，進一步折疊，在蛋白質的參與下組裝成為的致密結構 結構特點 堿基的

33、排列順序 3’,5’-磷酸二酯鍵 反向、平行、互補、雙鏈 右手螺旋結構 DNA結構的多樣性 核小體、核小體卷曲及柱狀結構折疊等形成超螺旋形式 穩(wěn)定性的維系 磷酸二酯鍵 縱向：堿基的堆積力 橫向：配對的氫鍵 － 五、 mRNA、tRNA二級結構特點及rRNA的類型和其它小分子RNA mRNA、tRNA、rRNA結構特點見表2-3。 其它小分子RNA種類及功能見表2-4。 表2-3　三種常見RNA的比較 mRNA tRNA rRNA 名稱 信使RNA 轉運RNA 核糖體RNA 主要功能 蛋白質合成的直接模板 氨基酸的運載載體 核蛋白體的組成成分 蛋白質合成的場所

34、比例 約占總RNA的5% 約占總RNA的10%-15% 最多，占總RNA的75%-80% 二級結構 單　鏈 二級結構：三葉草形 三級結構：倒L型 花　狀 結構特點 5’端帶有m7GpppN帽結構 3’端帶有polyA尾結構 中間是遺傳信息編碼區(qū) 從5’至3’端分別是DHU環(huán)、反密碼子環(huán)、Tψ環(huán)，至3’端為CCA－OH 原核 真核 大亞基 23S、5S 28S、5S 小亞基 16S 18S 分布 胞　核 胞　質 胞　質 表2-4　其它小分子RNA種類及功能 名　　稱 功　　　　　能 hnRNA 核內不均一RNA 成熟mRNA的前體 snRNA 核內

35、小RNA 參與hnRNA的剪接、轉運 snoRNA 核仁小RNA rRNA的加工與修飾 scRNA/7SL-RNA 胞質小RNA 蛋白質內質網定位合成的信號識別體組成成分 六、 DNA（熱）變性、復性及分子雜交的概念。 ? DNA變性：在某些理化因素（溫度、pH、離子強度）作用下，DNA雙鏈的互補堿基對之間的氫鍵斷裂，使DNA雙螺旋結構松散，成為單鏈的現象。 ? DNA變性只改變其二級結構，不改變核苷酸排列順序。 ? DNA的增色效應：DNA變性過程中，在紫外區(qū)260nm處的OD值增加，并與解鏈程度有一定比例的關系。 ? DNA解鏈溫度：DNA的變性從開始解鏈到完全解鏈，

36、在一個相當窄的溫度范圍內進行，期間紫外光吸收值達到最大值50%的溫度稱為解鏈溫度，又稱融解溫度（Tm）。 ? Tm值高低與其分子所含堿基中的GC含量相關，GC含量越高，Tm值越大。 ? DNA復性：變性DNA在適當條件下，兩條互補鏈可重新配對，恢復天然的雙螺旋構象。 ? 退火：熱變性的DNA經緩慢冷卻后復性的過程。 ? 分子雜交：DNA變性后的復性過程中，如果將不同種類的DNA單鏈分子或RNA分子放在同一溶液中，只要兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿基配對關系，在適宜的條件下，就可以在不同的分子間形成雜化雙鏈的現象。 七、 核酸酶的概念及性質 ? 核酸酶：所有可以水解核酸的酶，根據

37、酶解底物的不同分為DNA酶和RNA酶。 ? 核酸內切酶：可以在DNA或RNA分子內部切斷磷酸二酯鍵的酶。 ? 核酸外切酶：僅能水解位于核酸分子鏈末端核苷酸的酶。根據其作用的方向性，分為5’→ 3’或3’→5’核酸外切酶。 ? 核　酶：具有催化功能的RNA分子，底物是核酸，屬于序列特異性的核酸內切酶。 ? 催化性DNA：人工合成的具有序列特異性降解RNA功能的寡聚脫氧核苷酸片段。 第三章 一、 酶及生物催化劑的基本概念；酶的分子組成及相關概念如酶蛋白、輔助因子（輔酶、輔基）、全酶、酶的活性中心和必需基團等 見表3-1。 表3-1　酶及酶的相關概念 概　念 說　明 酶

38、 由活細胞合成，對其特異性底物起高效催化作用的蛋白質。是機體內催化各種代謝反應最主要的催化劑。 ―― 生物催化劑 包括酶及核酶兩個概念。核酶是具有高效、特異催化作用的核酸，是近年來發(fā)現的一類新的生物催化劑，主要是參與RNA的剪接。 酶及核酶兩個概念都要提及。 單體酶 僅具有三級結構的酶 ―― 寡聚酶 由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶 ―― 多酶體系 由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物 丙酮酸脫氫酶復合體 多功能酶 一些多酶體系在進化過程中由于基因的整合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中 嘧啶核苷酸從頭合成的酶 單純酶 僅由肽鏈構成的酶 脲酶、淀粉酶、脂酶等 結

39、合酶 由酶蛋白和輔助因子組成的酶 酶蛋白和輔助因子結合形成的復合物稱為全酶 只有全酶才有催化作用 輔助因子 輔酶 與酶蛋白結合疏松的輔助因子，可用透析或超濾方法去除 ―― 輔基 與酶蛋白結合緊密的輔助因子，不能用透析或超濾方法去除 金屬離子多為酶的輔基 金屬酶 金屬離子作為輔助因子，且與酶結合緊密，提取過程中不易丟失 羧基肽酶、黃嘌呤氧化酶 金屬激活酶 金屬離子作為輔助因子，但與酶結合疏松 已糖激酶、肌酸激酶 酶的必需基團 酶分子中與酶活性密切相關的化學基團 ―― 酶的活性中心 必需基團組成具有特定空間結構的區(qū)域，能與底物結構并將底物轉化為產物的區(qū)域，包含結合基團和催化基團

40、 ―― 單純酶與結合酶的活性中心 ? 對單純酶來說，活性中心就是酶分子在三維結構上比較接近的少數幾個氨基酸殘基，但通過肽鏈的盤繞、折疊而在空間構象上相互靠近；活性中心的常見必需基團：His殘基的咪唑基、Ser殘基的羥基、Cys殘基的巰基及Glu殘基的γ -羧基。 ? 對結合酶來說，輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結構往往就是活性中心的組成部分。 金屬離子的作用 ? 作為酶活性中心的催化基團參與催化反應、傳遞電子； ? 作為連接底物與酶的橋梁，便于酶對底物起作用； ? 維持酶蛋白構象； ? 中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。 維生素在酶促反應中的作用 詳見表3-2。 表3-2

41、　常見酶促反應中維生素的作用 維生素 學名 輔酶形式 酶促反應中的作用 B1 硫胺素 TPP 丙酮酸脫氫酶, α-酮戊二酸脫羧酶及轉酮醇酶的輔酶 B2 核黃素 FAD、 FMN 多種氧化還原酶及遞氫體的酶輔基參與遞氫作用 PP 尼克酸 NAD、NADP 脫氫酶的輔酶 B6 吡哆醛 磷酸吡哆醛 氨基酸脫羧酶、轉氨酶等的輔酶 B12 鈷胺素 鈷胺素 烷基轉移的輔酶 泛酸 遍多酸 輔酶A、ACP 多種?；D移反應的輔酶 H 生物素 羧化酶輔酶 羧化酶的輔酶，參與CO2的固定 葉酸 葉酸 FH4 各種—碳基團轉移的活性載體 C 抗壞血酸 抗壞血酸 膠原中脯氨酰羥化酶、多巴胺b羥化酶

42、等作用時提供還原物 二、 酶促反應的特點與酶促反應機制的學說 酶促反應的特點 ? 酶促反應具有極高的效率：降低反應的活化能，但不改變反應的平衡點。 ? 酶促反應具有高度的特異性： ? 絕對的特異性：僅作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定的產物。如脲酶和琥珀酸脫氫酶。 ? 相對的特異性：作用于一類化合物或一種化學鍵。如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。 ? 立體異構特異性：僅作用于底物的一種立體異構體，如乳酸脫氫酶催化L-乳酸；延胡索酸酶催化反式丁烯二酸與蘋果酸間的裂解。 ? 酶促反應的可調節(jié)性：⑴酶量調節(jié)；　⑵酶催化效率調節(jié)；?、歉淖兊孜餄舛冗M行調節(jié)。 ? 酶促反應

43、的高效不穩(wěn)定性：由于酶的本質是蛋白質，易受理化因素的影響。 酶促反應機制的誘導契合假說 ? 酶與底物接近時二者相互誘導、相互形變、相互適應。酶促反應的機制很復雜，在酶的活性中心內底物可發(fā)生鄰近效應和定向排列，酶對底物可進行酸堿多元催化在，底物在酶活性中心的疏水性‘口袋’里發(fā)生表面效應。 三、 影響酶促反應動力學的幾種因素及其動力學特點 影響酶促反應速度的因素見表3-3。 表3-3　影響酶促反應速度的因素 影響因素 特　　征 說　　明 底物濃度 符合米-曼氏方程V＝（Vmax[S]）/(Km+[S]) 呈矩形雙曲線 酶濃度 V與酶濃度呈正比 在底物濃度足夠大的情況下 PH值 有

44、最適pH值，達到最大反應速度 不是酶的特征性常數 溫度 有最適溫度，達到最大反應速度 不是酶的特征性常數 抑制劑 引起酶催化活性下降但不引起酶蛋白變性的物質 分不可逆性抑制與可逆性抑制 激活劑 使酶從無活性到有活性或使酶活性增加的物質 大多為金屬離子 底物濃度對酶促反應速度的影響 ? Km值的含義：為酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度 ? Km值是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、底物和反應環(huán)境有關，與酶的濃度無關 ? Km值可用來表示酶與底物的親和力。Km值越小，酶與底物的親和力越大，表示不需要很高的底物濃度就可容易達到最大反應速度。反之亦然。 ? Vmax是酶完全被底物

45、飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比 ? Km與Vmax的測定：雙倒數作圖得到林貝氏方程： 自變量是1/[S]，應變量是1/V，斜率是Km/Vmax，在y軸的截距是1/Vmax（圖3-1） 酶濃度的影響 圖3-1 斜率 ? 當[S]>>[E]時，酶促反應速度與[E]成正比 pH值的影響 ? 在某一pH值，酶催化活性最大，稱為最適pH值。 ? 最適pH值不是酶的特征性常數，大多數接近中性。少數例外（如胃蛋白酶，最適pH值為1.8；

46、肝精氨酸酶最適pH值為9.8）。 抑制劑的影響 ? 酶的抑制劑：引起酶催化活性下降但不引起酶蛋白變性的物質。 表3-4　兩種抑制性作用的比較 不可逆性抑制 可逆性抑制 結合方式 共價鍵 非共價鍵 抑制劑的作用部位 活性中心上的必需基團 如有機磷農藥：絲氨酸上的羥基 重金屬離子和砷化合物：巰基 S、ES、E 能否通過透析或超濾去除 否 可以 舉例 有機磷農藥、重金屬離子 磺胺類等 ? 三種可逆性抑制的比較 詳見表3-5。 表3-5　三種可逆性抑制作用的比較 作用特征 無抑制劑 競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制 與I結合的組分 ―― E E、ES ES 動力

47、學參數 表觀Km Km 增大 不變 減小 Vmax Vmax 不變 減小 減小 林-貝氏作圖 斜率 Km /Vmax 增大 增大 不變 X軸截距 -1/ Km 增大 不變 減小 Y軸截距 1/Vmax 不變 增大 增大 激活劑的影響 ? 激活劑：使酶從無活性到有活性或使活性增加的物質。 ? 大多數為金屬離子，如Mg2+、K+；有機化合物：如膽汁酸鹽。 ? 必需激活劑：為酶促反應所必需，否則檢測不到酶的活性。例Mg2+于已糖激酶。 ? 非必需激活劑：激活劑不存在時，仍能檢測到一定的活性，例Cl-于唾液淀粉酶。 四、 酶原與酶原的激活 ? 酶　原：無活性酶的

48、前體。例消化酶原、凝血酶原等。 ? 酶原的激活：酶原向酶的轉化過程。實質是酶活性中心的形成或暴露過程。 ? 生理意義：⑴保護自身不被酶破壞；⑵保證酶在特定的部位與環(huán)境發(fā)揮作用；⑶酶的貯存形式。 五、 酶的快速調節(jié)與慢速調節(jié)的方式 快速調節(jié)包括變構調節(jié)與共價修飾調節(jié) ? 變構酶：指效應劑與酶的非催化部位可逆的結合，使酶發(fā)生構象的變化而影響酶的活性，其作用特點如下： ? 反應的方程曲線為S型曲線，非米氏方程的矩形雙曲線。 ? 變構酶多為代謝途徑的關鍵酶，催化的常為不可逆反應。 ? 變構酶常由多個亞基組成，彼此間具有協(xié)同效應。 ? 變構酶有催化部位和調節(jié)部位（而不是都具有催化亞基和

49、調節(jié)亞基）。 ? 變構調節(jié)是快速調節(jié)。 ? 共價修飾：酶蛋白上的一些基團與某種化學基團發(fā)生可逆的共價結合，從而改變酶的活性。 ? 常見的共價修飾包括：磷酸化與去磷酸化、乙?；c去乙?；⒓谆c去甲基化、腺苷化與去腺苷化和－SH與－S－S－的互變等。 ? 磷酸化與去磷酸化最為常見。 ? 共價修飾是快速調節(jié)。 ? 酶含量的調節(jié)：通過改變酶合成或降解以調節(jié)細胞內酶的含量，屬于慢速調節(jié)。 同工酶概念及應用 ? 同工酶：是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質及至免疫學性質不同的一組酶。由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA翻譯的不同多肽鏈組成的

50、蛋白質。 ? 乳酸脫氫酶有五種類型，其中LDH1型在心肌細胞中最多；肝病時LDH5升高 ? 肌酸激酶（CK）有三型：腦中含CK1（BB型）；心肌含CK2（MB型）；骨骼肌含CK3（MM型） 六、 酶的命名與分類原則 酶均有兩個名稱，系統(tǒng)名稱應標明酶的所有底物與反應性質。推薦名稱是從習慣名稱中挑選而來，可分為六類：⑴氧化還原酶類；⑵轉移酶類；⑶水解酶類；⑷裂合酶類；⑸異構酶類；?、屎铣擅割?。 七、 酶在醫(yī)學中的應用 酶與疾病的關系密切。遺傳性因素和許多疾病均可引起酶的質與量的異常以及活性的改變，并引發(fā)多種疾病。檢驗血液中酶活性的改變可以幫助診斷某些疾病。許多藥物可通過改變人體或致病菌

51、中酶的活性從而達到治療目的。此外，酶還可以作為工具用于臨床檢驗和科學研究。 第四章 一、 糖的主要生理功能 ? 提供能量是糖最主要的生理功能。 ? 糖還是機體重要的碳源，糖代謝的中間產物可轉變成其他的含碳化合物。 ? 糖也是組成人體組織結構的重要成分，例糖蛋白、糖脂。 ? 糖的磷酸衍生物形成生物活性物質，例NAD＋、FAD、DNA、RNA、ATP等。 二、 糖無氧氧化的基本反應過程、能量生成、關鍵酶調節(jié)及生理意義 糖的無氧氧化：又稱糖酵解，葡萄糖在缺氧或供氧不足情況下，生成乳酸的過程。 ? 基本反應過程：分為兩個反應階段，全程在胞漿中進行 第一階段：糖酵解途徑，由一分子葡萄

52、糖分解分成兩分子丙酮酸的過程 記憶要點：反應的“一、二、三”。 ⑴　一次脫氫：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸 + NADH+H＋的氧化過程。 ⑵　二次底物水平磷酸化過程：各生成1分子ATP 1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸　+　ATP 磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸　+　ATP 　二次ATP消耗的反應： 葡萄糖　+　ATP　→　6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖　+　ATP　 → 1,6-二磷酸果糖 　二個磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解為磷酸二羥丙酮和3-磷酸甘油醛 　二個ATP的凈生成：2（底物水平磷酸化）×2（磷酸丙糖）－2（ATP消耗） ⑶　三次不可逆性反應，

53、三個關鍵酶的參與 已糖激酶　催化　葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖激酶-1　催化　6-磷酸果糖 → 1,6-二磷酸果糖 丙酮酸激酶　催化　磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸 第二階段：丙酮酸還原生成乳酸，所需的氫原子由前述‘一次脫氫’過程提供，反應由乳酸脫氫酶催化，輔酶是NAD+。 ? 糖酵解的調節(jié)：主要在三個關鍵酶上的調節(jié)（見表4-1）。 表4-1　糖酵解關鍵酶的調節(jié) 激活劑 抑制劑 附 注 6-磷酸果糖激酶-1 AMP、ADP 1,6-二磷酸果糖 2,6-二磷酸果糖 ATP、檸檬酸 ? 1,6-二磷酸果糖是該酶的正反饋激活劑 ? 2,6-二磷酸果糖是該酶最強的變構

54、激活劑 丙酮酸激酶 1,6-二磷酸果糖 ATP、丙氨酸 ―― 已糖激酶 ―― 6-磷酸葡萄糖 長鏈脂酰CoA 有四種同工酶，肝細胞中的Ⅳ型，稱為葡萄糖激酶 ? 糖酵解的生理意義 ? 迅速提供能量，對肌收縮更為重要。 ? 成熟紅細胞的供能。 ? 神經組織、白細胞、骨髓等代謝活躍的組織，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量。 三、 糖有氧氧化的基本反應過程、能量生成、關鍵酶調節(jié)及生理意義 糖有氧氧化的定義：葡萄糖在有氧條件下徹底氧化生成水和二氧化碳的過程。 基本反應過程：分為三個反應階段 ? 第一階段：糖酵解途徑生成丙酮酸，同前述糖酵解過程 ? 第二階段：丙酮酸進入線粒體后，氧化

55、脫羧生成乙酰CoA ? 總反應式為：丙酮酸 + NAD＋ + 輔酶A → 乙酰CoA + NADH+H＋ + CO2 ? 反應不可逆，由丙酮酸脫氫酶復合體催化 ? 參與反應的輔酶有：硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD＋、CoA ? 第三階段：三羧酸循環(huán)及氧化磷酸化，生成大量的ATP和水 記憶要點：反應有“一、二、三、四”。 ⑴　一次底物水平磷酸化反應 ? 琥珀酰CoA　 → 　琥珀酸 + GTP ⑵　二次脫羧基反應（同時伴隨有脫氫反應） ? 異檸檬酸　 → α-酮戊二酸　+　CO2　+　NADH+H＋ ? α-酮戊二酸　 → 　琥珀酰CoA　+　CO2　+　N

56、ADH+H＋ ⑶　三次關鍵酶的催化 ? 檸檬酸合成酶 催化 草酰乙酸 + 乙酰CoA　 → 　檸檬酸 ? 異檸檬酸脫氫酶 催化 異檸檬酸 → α-酮戊二酸 + CO2 + NADH+H＋ ? α-酮戊二酸脫氫酶 催化 α-酮戊二酸 → 琥珀酰CoA + CO2 + NADH+H＋ ⑷　四次脫氫反應 ? 異檸檬酸　 → α-酮戊二酸　+　CO2　+　NADH+H＋ ? α-酮戊二酸　 → 　琥珀酰CoA　+　CO2　+　NADH+H＋ ? 琥珀酸　 → 　延胡索酸　+　FADH2 ? 蘋果酸　 → 　草酰乙酸　+　 NADH+H＋ 糖有氧氧化的調節(jié) 見表4-2。 表4-2

57、　糖有氧氧化的調節(jié) 激活劑 抑制劑 附 注 丙酮酸脫氫酶復合體 AMP ATP 乙酰CoA、NADH+H＋ 變構調節(jié) + 共價修飾 檸檬酸合成酶 - - 非關鍵酶 異檸檬酸脫氫酶 ADP ATP、NADH 主要調節(jié)點、反饋抑制 α-酮戊二酸脫氫酶 Ca2+ ATP、NADP、琥珀酰CoA 反饋抑制 巴斯德效應：糖的有氧氧化抑制糖酵解的現象。 三羧酸循環(huán)的意義 ? 氧化供能。 ? 三大營養(yǎng)素徹底氧化分解的最終代謝通路。 ? 是三大營養(yǎng)物質互變的樞紐。 ? 可為其他合成代謝提供小分子的前體CoA。 有氧氧化生成的ATP 表4-3　糖有氧氧化生成ATP的詳細部位說明

58、 反　　應 輔 酶 ATP 第一階段 葡萄糖 → 6-P-葡萄糖 -1 6-P-果糖 → 1,6-雙磷酸果糖 -1 2個拷貝分子 3-磷酸甘油醛 → 1,3-二磷酸甘油酸 NAD＋ 2 or 3 * ×2 1,3-二磷酸甘油酸 → 3-磷酸甘油酸 底物水平 1 ×2 磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸 底物水平 1 ×2 第二階段 丙酮酸 → 乙酰CoA NAD＋ 3 ×2 第三階段 異檸檬酸 → α-酮戊二酸 NAD＋ 3 ×2 α-酮戊二酸 → 琥珀酰CoA NAD＋ 3 ×2 琥珀酰CoA → 琥珀酸 底物水平 1 ×2 琥珀酸 → 延胡索酸

59、 FAD 2 ×2 延胡索酸 → 蘋果酸 NAD＋ 3 ×2 凈生成 36 or 38 *糖酵解過程中產生的NADH+H＋，如果經蘋果酸穿梭機制，可以產生3個ATP，若經磷酸甘油穿梭機制，則產生2個ATP分子。 四、 磷酸戊糖途徑反應過程及生理意義 磷酸戊糖途徑的反應過程：在胞漿中進行，分為兩個階段 ? 第一階段是氧化反應，生成磷酸戊糖、NADPH+H＋及CO2 ? 第二階段是基團轉移反應，生成3-P-甘油醛和6-P-果糖 ? 總反應式：3×6-P-葡萄糖 + 6NADP

60、＋→2×6-P-果糖 + 3-P-甘油醛 + 6NADPH+H＋ + 3CO2 磷酸戊糖途徑的生理意義 ? 為核酸的生物合成提供核糖。 ? 提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應。 ⑴ NADPH是體內許多合成代謝的供氫體。 ⑵ NADPH參與體內羥化反應。 ⑶ NADPH還用于維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)。 五、 糖原合成及分解的基本反應過程、部位、關鍵酶調節(jié)及生理意義。 糖原合成與糖原分解見表4-4。 表4-4　糖原合成與糖原分解的比較 糖原合成 糖原分解 部　位 肝臟、肌肉 肝臟、肌肉 關鍵酶 有活性的 糖原合酶a(去磷酸化形式) 磷酸化酶a（磷酸化形式） 無活

61、性的 糖原合酶b（磷酸化形式） 磷酸化酶b（去磷酸化形式） 作用部位 α-1,4-糖苷鍵、α-1,6-糖苷鍵 能量消耗 增加一個糖分子，消耗2個ATP 不需要 生理作用 能量的儲備 維持血糖（肝） 酵解供能（肌肉） 六、 糖異生概念、反應過程、關鍵酶調節(jié)及生理意義 糖異生概念：從非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）轉變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程。 ? 進行糖異生的主要器官是肝臟，腎臟具有肝臟1/10的異生糖能力 糖異生的過程：記憶要點：反應有“一、二、三” 。 ⑴　一次反應 一次ATP的消耗：丙酮酸 + CO2 +　ATP → 草酰乙酸 　　 一次GTP的消耗：草酰乙酸+

62、　GTP → 磷酸烯醇式丙酮酸 ⑵　二種轉運草酰乙酸的途徑 ? 蘋果酸穿梭機制：丙酮酸或生成丙氨酸的生糖氨基酸為原料異生糖時。 ? 谷草轉氨酶生成天冬氨酸機制：以乳酸為原料異生為糖時。 ⑶　三次能障的繞行 ? 丙酮酸 → 草酰乙酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸 ? 1,6-二-磷酸-果糖　→ 6-P-果糖（果糖二磷酸酶-1催化） ? 6-P-葡萄糖　→ 葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶催化） 糖異生的調節(jié) ? 糖異生途徑與糖酵解途徑是方向相反的兩條代謝途徑。 ? 通過3個底物循環(huán)進行有效調節(jié)。 糖異生的生理意義 ? 維持血糖濃度恒定。 ? 補充肝糖原。 ? 調節(jié)酸堿平衡。 乳

63、酸循環(huán)(Cori循環(huán)) ? 概念：肌收縮（尤其氧供應不足時）通過糖酵解生成乳酸。乳酸通過細胞膜彌散進入血液后入肝，在肝內異生為葡萄糖。葡萄糖釋入血液后又被肌攝取。如此形成的循環(huán)。 ? 形成原因：肝內糖異生活躍，且有葡萄糖－6－磷酸酶水解6－磷酸葡萄糖釋放葡萄糖； 肌肉糖異生活性低，且無葡萄糖－6－磷酸酶。 ? 生理意義：避免損失乳酸。 防止乳酸堆積引起酸中毒。 糖的三條分解代謝途徑的比較見表4-5。 表4-5　三種糖分解代謝的比較 糖酵解 有氧氧化 磷酸戊糖途徑 反應條件 缺氧 有氧 － 部位 胞液 胞液、線粒體 胞液 關鍵酶 已糖激酶、6-

64、P-果糖激酶1、丙酮酸激酶 丙酮酸脫氫酶復合體、檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶復合體 6-P-葡萄糖脫氫酶 產物 乳酸 CO2和水 磷酸核糖、NADPH 能量生成 凈生成2個ATP 凈生成36或38個ATP 沒有ATP生成 生理意義 ①迅速提供能量②成熟紅細胞的供能③某些代謝活躍的組織供能 ①氧化供能②三大營養(yǎng)素徹底氧化分解的最終代謝通路③三大營養(yǎng)物質互變的樞紐 ①為核酸合成提供核糖②提供合成代謝反應的還原當量 七、 血糖正常值、血糖來源與去路。激素對血糖濃度的調節(jié) ? 血液正常值： 3.89～6.1mmol/L。 ? 血糖來源有三：⑴食物消化吸收?、聘翁窃纸狻?/p>

65、⑶糖異生 ? 血糖去路有四：⑴無氧酵解?、朴醒跹趸、橇姿嵛焯峭緩健、绒D化為脂肪、氨基酸 第五章 八、 什么是脂類，包括哪些物質 脂類：脂肪及類脂的總稱 ? 脂肪：甘油三酯或稱三脂肪酸甘油酯。 ? 類脂：固醇及其酯、磷脂及糖脂，細胞的膜結構重要組分。 脂肪酸的來源有二 ? 來源一是自身合成如飽和脂肪酸及單不飽和脂肪酸。 ? 來源二由代謝物供給如必需脂肪酸，某些多不飽和脂肪酸。 九、 甘油三酯合成的兩種途徑和甘油的分解代謝 甘油三酯合成的兩種途徑 ? 原料：所需的甘油及脂肪酸主要由葡萄糖代謝提供，亦可通過食物供給。 ? 甘油一酯途徑：小腸粘膜細胞，初始底物為2-甘油一酯

66、，1,2-甘油二酯為中間產物。 ? 甘油二酯途徑：肝細胞及脂肪細胞，初始底物為3-P-甘油，磷脂酸和1,2-甘油二酯為中間產物。 甘油的分解代謝 1． 甘油　+　ATP →　3-P甘油　 （胞液中） 2． 3-P甘油 →　磷酸二羥丙酮（3-P甘油醛）+　NADH+H＋ （胞液中） 3． 3-P甘油醛 →　1,3-二磷酸甘油酸　+　NADH+H＋ （胞液中） 4． 1,3-二磷酸甘油酸 →　3-磷酸甘油酸　+　ATP （胞液中） 5． 磷酸烯醇式丙酮酸 →　丙酮酸　+　ATP （胞液中） 6． 丙酮酸 →　15　ATP （線粒體） 由上可知，一分子甘油徹底氧化分解產生的ATP分子數為20個或22個（在胞液中的兩次脫下的NADH+H＋經不同的轉運途徑運輸入線粒體中分別產生2個或3個ATP分子） 十、 脂肪動員的概念及特點 脂肪動員：儲存在脂肪細胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解為游離脂酸及甘油并釋放入血供其它組織氧化利用的過程。 關鍵酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶HSL，也是脂肪分解的限速酶 ? 激活：脂解激素如腎上腺素、胰高血糖素、ACTH、TSH ? 抑制：胰島