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1、第一章 蛋白質化學一、選擇題1、下列氨基酸哪個含有吲哚環(huán)？a、Met b、Phe c、Trp d、Val e、His2、含有咪唑環(huán)的氨基酸是：a、Trp b、Tyr c、His d、Phe e、Arg3、氨基酸在等電點時，應具有的特點是：a、不具正電荷 、不具負電荷 、溶解度最大 、在電場中不泳動4、氨基酸與蛋白質共有的性質是：、膠體性質 、沉淀反應 、變性性質 、兩性性質 、雙縮脲反應5、維持蛋白質三級結構主要靠：、疏水相互作用 、 氫鍵 、 鹽鍵 、 二硫鍵 、 范德華力6、蛋白質變性是由于：、氫鍵被破壞 、肽鍵斷裂 、蛋白質降解 、水化層被破壞及電荷被中和 、 亞基的解聚7、高級結構中包
2、含的唯一共價鍵是：、疏水鍵 氫鍵 、離子鍵 、二硫鍵 8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那種方式處理不產生任何更小的肽？a、溴化氰 b、胰蛋白酶 c、胰凝乳蛋白酶 d、鹽酸9、在蛋白質的二級結構-螺旋中，多少個氨基酸旋轉一周？ a、0.15 b、5.4 c、10 d、3.6二、填空題、天然氨基酸的結構通式是 。、具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 、 ，其中以 的吸收最強。、鹽溶作用是 。鹽析作用是 。、維持蛋白質三級結構的作用力是 ， ， 和鹽鍵。、蛋白質的三種典型的二級結構是 ， ， 。、反應的主要試劑是 。7、胰蛋白酶是一種 酶，專一的水解肽鏈中 和
3、 的 形成的肽鍵。 8、溴化氫（HBr）是一種水解肽鏈 肽鍵的化學試劑。三、判斷題1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。2、氨基酸在中性水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以兩性離子形式存在。3、維系蛋白質二級結構的最重要的作用力是氫鍵。4、所有蛋白質分子中氮元素的含量都是%。5、利用鹽濃度的不同可以提高或降低蛋白質的溶解度。6、能使氨基酸凈電荷為時的H值即值就一定是真正的中性H值即H。7、由于各種天然氨基酸都有的光吸收特性，據此可以作為紫外吸收法定性檢測蛋白質的依據。8、氨基酸的等電點可以由其分子上解離基團的解離常數(shù)來確定。9、一般變性的蛋白質都產生沉淀現(xiàn)象，而沉淀的蛋白質一定是變性蛋白質。10、某氨基酸
4、的等電點為.，當它在.的緩沖液中進行電泳時，將移向正極。11、蛋白質的超二級結構就是三級結構。12、CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。13、變性蛋白質溶解度降低是因為蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的。四、名詞解釋氨基酸等電點、鹽溶、鹽析、蛋白質的變性、蛋白質的復性、蛋白質的一級結構、二級結構、三級結構、四級結構、超二級結構、結構域、兩性離子五、問答題1、簡述蛋白質的各級結構的含義及主要特征，維系蛋白質構象的作用力有哪幾種？2、寫出下列氨基酸的名稱或英文縮寫（三字符）：甘氨酸、酪氨酸、甲硫氨酸、（）、3、蛋白質具有哪些性質？4、什么是蛋白質的等電點？為什么說在等
5、電點時蛋白質的溶解度最低？5、有一五肽，經酸完全水解后得到、和一分子。該五肽與試劑反應后，可得到經羧肽酶水解后得到經局部水解得到，二肽。試推測該五肽的氨基酸殘基順序。6、二十種氨基酸的三字符簡寫，哪些是非極性氨基酸，哪些是極性的帶正電荷的、極性的帶負電荷的、極性的凈電荷為零的氨基酸？7、下面哪種多肽在280nm具有更大的吸收？A：GlnLeuGluPheThrLeuAspGlyTyrB：SerValTrpAspPheGlyTyrTrpAla8、多肽：GlyTrpProLeuLysCysGlyPheAlaHisMetValGluLysProAsp AlaTyrGlnMetArgSerThrAla
6、PheGlyGly分別用（1）胰蛋白酶、（2）胰凝乳蛋白酶、（3）CNBr處理時產生什么樣的片段？9、分別指出下列酶能否水解與其對應排列的肽，如能，則指出其水解部位。肽 酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶10、由下列信息求八肽的序列。Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe（a）酸水解得 Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val（b）Sanger試劑處理得DNP-Ala。（c）胰蛋白酶處理得Ala，Arg，Thr 和 Leu，Met，
7、Phe，2Val。當以Sanger試劑處理時分別得到DNP-Ala和DNP-Val。（d）溴化氰處理得 Ala，Arg，高絲氨酸內酯，Thr，2Val，和 Leu，Phe，當用Sange試劑處理時，分別得DNP-Ala和DNP-Leu。11、羊毛衫等羊毛制品經熱水洗后在電干燥器內干燥，則收縮。但絲制品進行同樣處理，卻不收縮。如何解釋這兩種現(xiàn)象？第一章蛋白質化學參考答案一、選擇題、 、c、d二、填空題1、略2、3、在很低鹽濃度時，適當增加鹽濃度可以增大蛋白質的溶解度；向溶液中加入大量的中性鹽使蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象4、氫鍵、疏水作用、范德華力5、螺旋、折疊、轉角6、7、肽鏈內切酶、賴氨酸、精氨
8、酸、殘基的羧基8、甲硫氨酸殘基羧基形成的三、判斷題、 、 、四、名詞解釋氨基酸的等電點：當溶液在某一特定的pH值時，氨基酸主要是以兩性離子形式存在，在溶液中所帶的凈電荷為零，這時雖在電場作用下，它也不會向正極或負極移動，這時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。 用pI或Ip表示。鹽溶現(xiàn)象：低鹽濃度時，蛋白質表面吸附某種中性鹽類離子，中性鹽離子的水合能力比蛋白質強，加速了蛋白質和水分子間的促進溶解作用，同時降低了蛋白質分子之間的靜電吸引，使蛋白質溶解度提高。鹽析：高鹽濃度時，破壞水化層，使極性基團暴露，并相互作用，使之沉淀。蛋白質的變性：天然蛋白質分子由于受到物理或化學因素的影響，使次級鍵斷裂，引
9、起天然構象的改變，導致其生物活性的喪失及一些理化性質的改變，但未引起肽鍵的斷裂。蛋白質的復性：當變性因素除去后，變性蛋白質又可重新回復到天然構象。一級結構：指多肽鏈上氨基酸的排列順序（隱含肽鍵及二硫鍵的位置）。全部是共價鍵連接。是蛋白質生物學功能多樣性的基礎。二級結構：指多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。 主要有螺旋、折疊、轉角，氫鍵是穩(wěn)定二級結構的主要作用力。三級結構：指蛋白質的多肽鏈在二級結構、超二級結構、結構域的基礎上，進一步折疊卷曲形成的復雜的球狀分子結構。四級結構：具有三級結構的球狀PRO通過非共價鍵彼此締合在一起形成的聚集體。超二級結構：在蛋白質中，若干相鄰的二級結構單元組和在一起，彼此
10、相互作用，形成有規(guī)則，在空間上能辨認的二級結構組合體，充當三級結構的構件。結構域：有些多肽鏈可以折疊成兩個或更多個緊密的小區(qū)域，這些外觀似球形的區(qū)域。也叫轄區(qū)。兩性離子（偶極離子、兼性離子）：指同一個氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，由于正負電荷相互中和而成電中性。五、問答題1、共價鍵：肽鍵、二硫鍵（由多肽鏈的兩個半胱氨酸殘基的巰基氧化后形成）；次級鍵（非共價鍵）：氫鍵：兩個極性基團之間的弱鍵，但由于數(shù)量多，對pro的構象起重要作用；鹽鍵：pro中正、負電荷的側鏈基團之間的一種靜電吸引作用；疏水鍵：pro的疏水基團或疏水側鏈避開水相而相互粘附聚集；范德華力：分子間的弱的吸引力，但是具有可加性
11、。2、Gly、Tyr、Met、纈氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸3、兩性性質、膠體性質與蛋白質沉淀、變性與復性、蛋白質的呈色反應4、蛋白質分子所帶靜電荷為零時、溶液的值為該蛋白質的等電點。處于等電點狀態(tài)的蛋白質分子外層的水化層被破壞，分子之間相互聚集形成較大的顆粒而沉淀下來。5、sn6、略7、在280nm的吸收與Trp和Tyr有關，因為這兩種氨基酸在280nm處具最大吸收，而Phe的最大吸收在260nm處。由于多肽B含有2個Trp殘基和1個Tyr殘基，而多肽A只含一分子的Tyr，因此多肽B在280nm處具更大的吸收。8、（1）胰蛋白酶的作用特點是水解賴氨酸和精氨酸殘基羧基所成的肽鍵，
12、若羧基端是脯氨酸殘基，則不能水解這樣的肽鍵。因此，用胰蛋白酶水解該多肽可產生三個肽碎片：GlyTrpProLeuLys CysGlyMetArg SerThrGlyGly（2）胰凝乳蛋白酶的作用特征是水解具芳香環(huán)側鏈的氨基酸殘基羧基所成的肽鍵，若羧基端是脯氨酸殘基，則不能水解這樣的肽鍵。因此，用胰凝乳蛋白酶水解該多肽可產生四個肽碎片：GlyTrpGlyPhe、AlaHisAlaTyr、GlnMetAlaPhe GlyGly（3）CNBr的作用部位是甲硫氨酸殘基羧基所成的肽鍵。因此，用CNBr處理該多肽可產生三個較小的碎片：GlyTrpHisMet、ValGluGlnMet、ArgSerGlyG
13、ly9、（1）不能，因為Arg與Pro連接。（2）不能，因為羧肽酶B僅僅水解C-末端為Arg或Lys的肽。（3）不能，因為胰凝乳蛋白酶主要水解Phe，Trp，Tyr和Leu的羧基形成的肽鍵。（4）能，胰蛋白酶可作用于Arg和Met之間的肽鍵，產物為Pro-Arg和Met。10、Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe11、羊毛纖維多肽鏈的主要結構單位是連續(xù)的-螺旋圈，其螺距為5.4A。當處于熱水（或蒸汽）環(huán)境下，使纖維伸展為具有-折疊構象的多肽鏈。在-折疊構象中相鄰R基團之間的距離是7.0A。當干燥后，多肽鏈重新由折疊轉化為螺旋構象，所以羊毛收縮了。而絲制品中的主要成分是
14、絲心蛋白，它主要是由呈現(xiàn)折疊構象的多肽鏈組成的，絲中的-折疊含有一些小的、包裝緊密的氨基酸側鏈，所以比羊毛中的-螺旋更穩(wěn)定，水洗和干燥其構象基本不變。第二章 核酸化學一、選擇題1、DNA堿基配對主要靠：a、范德華力 b、氫鍵 c、疏水作用 d、鹽鍵 e、共價鍵2、mRNA中存在，而DN A中沒有的是：a、A b、C c、G d、U e、T3、DNA與RNA兩類核酸分類的主要依據是：a、 空間結構不同 b、所含堿基不同 c、核苷酸之間連接方式不同 d、所含戊糖不同 e、在細胞中存在的部位不同4、在一個DNA分子中，若A所占摩爾比為32.8%，則G的摩爾比為：a、67.2% b、32.8 % c、
15、17.2% d、65.6% e、16.4%5、穩(wěn)定DNA雙螺旋的主要因素是：a、氫鍵 b、與Na結合 c、堿基堆積力 d、與Mn2、Mg2的結合 e、與精胺、亞精胺的結合6、DNA與RNA完全水解后產物的特點是：a、核糖相同 堿基小部分相同 b、核糖不同 堿基相同 c、核糖相同 堿基不同 d、核糖不同 堿基不同 e、以上都不對7、核酸中核苷酸之間的連接方式是：a、2，3-磷酸二酯鍵 b、2，5-磷酸二酯鍵 c、3，5-磷酸二酯鍵 d、氫鍵 e、離子鍵 8、有關DNA的二級結構，下列敘述哪一種是錯誤的？a、DNA二級結構是雙螺旋結構 b、DNA雙螺旋結構是空間結構 c、雙螺旋結構中兩條鏈方向相同
16、 d、雙螺旋結構中堿基之間相互配對 e、二級結構中堿基之間一定有氫鍵相連9、有關DNA雙螺旋結構，下列哪一種不正確？a、DNA二級結構中都是由兩條多核苷酸鏈組成 b、DNA二級結構中堿基不同，相連的氫鍵數(shù)目也不同 c、DNA二級結構中，戊糖3-OH與后面核苷酸的5-磷酸形成磷酸二酯鍵 d、磷酸與戊糖總是在雙螺旋結構的內部 e、磷酸與戊糖組成了雙螺旋的骨架10、下列有關tRNA的敘述，哪一項是錯誤的？a、tRNA二級結構是三葉草結構 b、tRNA分子中含有稀有堿基 c、tRNA的二級結構含有二氫尿嘧啶環(huán) d、tRNA分子中含有1個附加叉 e、反密碼子環(huán)有CAA三個堿基組成的反密碼子11、DNA變
17、性的原因是：a、溫度升高是唯一的原因 b、磷酸二酯鍵斷裂 c、多核苷酸鏈解聚 d、堿基的甲基化修飾 e、互補堿基之間的氫鍵斷裂12、熱變性后的DNA：a、紫外吸收增加 b、磷酸二酯鍵斷裂 c、形成三股螺旋 d、（G-C）%含量增加13、在一個DNA分子中，若A所占摩爾比為32.8%，則G的摩爾比為：a、67.2% b、32.8% c、17.2% d、16.4%14、假尿苷()中的糖苷鍵連接方式為： a、C-C b、C-N c、N-N d、以上都不是二、填空題1、核苷酸除去磷酸基后稱為 。2、DNA雙螺旋沿軸向每 nm旋轉一整圈，共有 對堿基對。3、tRNA的二級結構呈 型，三級結構為 型。4、
18、DNA雙螺旋穩(wěn)定因素有 、 和 。5、核酸完全水解的產物是 、 和 。6、tRNA的三葉草結構主要含有 、 、 環(huán)及 還有 。7、核苷酸是由 、 和磷酸基連接而成。8、B型結構的DNA雙螺旋，兩條鏈是 并行，其螺距為 每個螺旋的堿基數(shù)為 。9、真核細胞中分布在細胞核和細胞質中的核酸分別主要是 和 ，前者所含五碳糖是 ，二者所含的相同的堿基是 、 和 ，不同的分別是 和 。10、大多數(shù)真核細胞的mRNA 5一端都有_ 帽結構，3一端有_結構。三、判斷題 1、核苷中堿基和戊糖的連接一般為C -C糖苷鍵。2、雙鏈DNA中一條鏈上某一片斷核苷酸順序為pCTGGAC，那么另一條鏈相應的核苷酸順序為pGA
19、CCTG。3、核酸變性時紫外吸收值明顯增加。4、Tm值高的DNA，（A+T）百分含量也高。5、真核細胞中DNA只存在于細胞核中。6、真核mRNA分子5末端有一個PolyA結構。7、任何一條DNA片段中，堿基的含量都是A=T，C=G。8、由于RNA不是雙鏈，因此所有的RNA分子中都沒有雙螺旋結構。9、若雙鏈DNA中的一條鏈堿基順序為：pCpTpGpGpApC,則另一條鏈的堿基順序為：pGpApCpCpTpG。10、生物體內，天然存在的DNA分子多為負超螺旋。11、核酸變性或降解時，出現(xiàn)減色效應。12、雙股DNA比單股DNA具有更大的紫外吸收能力。四、名詞解釋增色效應、減色效應、核酸的變性、DNA
20、的復性、分子雜交五、問答題1、簡述DNA雙螺旋的結構特點。2、有一噬菌體DNA長17m，問它含有多少對堿基？螺旋數(shù)是多少？3、簡述核酸的種類，細胞定位，并比較兩種核酸在化學組成上的異同。4、比較兩種核酸的一級結構。5、根據DNA分子中的一條鏈的堿基序列寫出另一條互補鏈的堿基序列。TTGATC、ATGGTA、TCTAAC、TGCGCA 6、兩種細菌DNA樣品，其A分別占堿基總數(shù)的32%和17%。分別計算堿基組成。其中一種細菌DNA來自溫泉為何種堿基組成？為什么？7、分析DNA變性與復性，退火，分子雜交之間的聯(lián)系。Tm的含義是什么？8、比較下列已知一條鏈的三個DNA片段的Tm大小。CTGCATTG
21、ACGACTCCTGGAGAGTCCTTCAAGAGACTT9、根據同源蛋白質的知識，說明為什么編碼同源蛋白質的基因（DNA片段）可以雜交？10、（1）由兩條互補鏈組成的一段DNA有相同的堿基組成嗎？（2）（A+G）=（C+T）嗎？11、雖然大多數(shù)RNA分子是單股的，但是它們對作用于雙股RNA的核糖核酸酶的降解也是敏感的。為什么？12、為什么沒有一種核酸外切酶降解噬菌體X174DNA？13、為什么環(huán)狀雙螺旋DNA比線性雙螺旋DNA復性更快？14、比較蛋白質螺旋中的氫鍵和DNA雙螺旋中的氫鍵，并指出氫鍵在穩(wěn)定這兩種結構中 的作用。15、溶液A中含有濃度為1M的20個堿基對的DNA分子，溶液B中含
22、有0.05M的400個堿基對的DNA分子，所以每種溶液含有的總的核苷酸殘基數(shù)相等。假設DNA分子都有相同的堿基組成。（1）當兩種溶液的溫度都緩慢上升時，哪個溶液首先得到完全變性的DNA？（2）哪個溶液復性的速度更快些？第二章核酸化學參考答案一、選擇題b、d、d、c、c、 d、c、c、d、e、 e、a、c、a二、填空題1、核苷2、3.4、103、三葉草形、倒L形4、氫鍵、堿基堆積力、離子鍵5、戊糖、堿基、磷酸6、反密碼環(huán)、DHU環(huán)、TC環(huán)、額外環(huán)、氨基酸臂7、戊糖、堿基8、反向、34、10對9、DNA、RNA、脫氧核糖、A、G、C、T、U10、M7G、polyA三、判斷題、 、 、四、名詞解釋D
23、NA的增色效應：如DNA雙螺旋結構發(fā)生解螺旋（如高溫），使分子中堿基堆積程度下降，從而發(fā)生紫外吸光率增加。這種現(xiàn)象叫增色效應。DNA的減色效應：在核酸的紫外吸收特征上，對于DNA而言，DNA分子的紫外吸光率小于形成該DNA分子的各單核苷酸的吸光率之和。這種現(xiàn)象叫減色效應。核酸的變性：指核酸的雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷裂，分子量不變，一級結構不發(fā)生變化。DNA的復性：變性DNA在適當條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋，這個過程叫DNA的復性。分子雜交：兩條來源不同但有核苷酸互補關系的DNA單鏈分子，或DNA單鏈分子與RNA分子，在去掉變性條件后互補的區(qū)段能夠退
24、火復性形成雙鏈DNA分子和DNA/RNA異質分子。五、問答題1、雙螺旋模型要點 兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸向右盤旋形成右手雙螺旋； 雙螺旋的骨架是由磷酸和脫氧核糖組成，位于外側，堿基位于螺旋內側，配對平行，與軸垂直； 雙螺旋平均直徑為20，螺距為34，螺旋一周包含10個堿基對，相鄰堿基距離為3.4，之間旋轉角度為36； 雙螺旋結構上有兩條螺形凹槽，大溝和小溝，對于DNA與Pro結合時的相互識別很重要，利于遺傳信息的傳遞與表達。 堿基按互補配對原則進行配對，A與T配對，之間形成兩個氫鍵，C與G配對，之間形成三個氫鍵。2、因為17m=17000nm所以此核酸分子的堿基對數(shù)：17000/
25、0.34=510000對螺旋數(shù)：510000/10=5000圈3、 4 、略5、GATCAA TACCAT GTTAGA TGCGCA6、DNA（A占32%）：T：32% G：18% C：18%DNA（A占17%）：T：17% G：33% C：33%來自溫泉的細菌DNA的堿基組成為第二種（G=C=33%），因為G，C含量高，Tm值高，這種細菌能在溫泉生存。7、都是指DNA單鏈分子，或DNA單鏈分子與RNA分子，在一定條件下形成雙鏈DNA分子和DNA/RNA異質分子。解鏈溫度Tm：通常把DNA的變性達到50%，即增色效應達到一半時的溫度稱為該DNA的解鏈溫度。8、7/14=1/2=3/6 8/1
26、2=2/3=4/6 4/12=1/3=2/6 第二個DNA片段的Tm值大些。9、同源蛋白質是指來源不同的同一種蛋白質，他們具有基本相同的氨基酸序列，所以它們的基因具有相同的核苷酸序列。當將帶有同源蛋白質基因的DNA片段，進行雜交時，形成雜交分子的機會就比較多。10、（1）DNA互補鏈的堿基組成通常是很不相同的。例如，如果一條鏈是由poly（dA）組成（100%A），那么另一條鏈必須是poly（dT）組成（100%T）。但是，由于兩條鏈是互補的，對每一條鏈來說，（A+T）的量必定是相等的，（G+C）的量也必定是相等的。（2）（A+G）=（C+T）?；パa性表明，一條鏈上的嘌呤堿基數(shù)（A或者G）必須
27、與互補鏈上的嘧啶堿基（T或者C）數(shù)相等。11、雖然大多數(shù)RNA分子是單股的，但它們可通過自身的回折，在那些可以形成氫鍵的部位形成局部的雙螺旋區(qū)。在這種雙螺旋區(qū)內，堿基配對的規(guī)則是A與U、G與C。由于存在局部的雙螺旋結構，因此，對專一于雙股的核糖核酸酶的降解是敏感的。12、因為核酸外切酶需要作為底物的DNA或RNA具有游離的3末端和5末端，而X174DNA是單股環(huán)狀分子，沒有游離的3末端和5末端。13、當變性時，環(huán)狀DNA的組成單鏈仍連接在一起（假定沒有鏈斷裂），在復性中，它們能夠彼此容易找到互補鏈；而完全分開的線性單鏈則要靠它們隨機碰撞才能找到互補鏈。因此，前者比后者復性快。14、在a螺旋中，
28、一個殘基上的羧基氧與旋轉一圈后的第四個殘基上的a氨基中的氮形成氫鍵，在骨架原子間形成的氫鍵粗略地平行于該螺旋的軸，從骨架向外伸出的氨基酸側鏈不參與螺旋內的氫鍵之形成，在雙鏈DNA中糖-磷酸骨架不形成氫鍵，相反在相對的兩條鏈中互補的堿基之間粗略地垂直于于螺旋軸心的方向上形成2個或3個氫鍵。在a螺旋中，單獨的氫鍵是很弱的，但是這些鍵的合力穩(wěn)定了該螺旋結構。尤其是在一個蛋白質的疏水性的內部，這里水不能參與競爭形成氫鍵，情況更是如此。在DNA中氫鍵的主要作用是使每一條鏈作為另一條鏈的模板，盡管互補堿基之間的氫鍵幫助穩(wěn)定這一螺旋結構，在疏水的內部堿基對之間的堆積對螺旋結構的穩(wěn)定性作出更大的貢獻。15、（
29、1）溶液A中的DNA將首先被完全變性，因為在20個堿基對螺旋中的堆積作用力比在400個堿基對螺旋中的力小很多，在DNA雙鏈的末端的DNA的堿基對只是部分堆積。在片段短的分子中這種“末端效應”更大。（2）在溶液A中復性的速率更大。成核作用（第一個堿基對的形成）是一個限速步驟，單鏈分子的數(shù)目越大，重新形成堿基對的機率就越大，因而在溶液A中的DNA（含有2M單鏈DNA）將比溶液B中的DNA（含有0.1M單鏈DNA）更快地復性。第三章 酶與維生素一、選擇題1、下列關于酶的描述，哪一項不正確？a、所有的蛋白質都是酶 b、酶是生物催化劑 c、酶是在細胞內合成的，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能 d、酶具有專一
30、性 e、酶在強堿、強酸條件下會失活2、下列關于酶活性部位的描述，哪一項是錯誤的？a、活性部位是酶分子中直接與底物結合，并發(fā)揮催化功能的部位b、活性部位的基團按功能可分為兩類，一類是結合基團、一類是催化基團c、酶活性部位的基團可以是同一條肽鏈但在一級結構上相距很遠的基團d、不同肽鏈上的有關基團不能構成該酶的活性部位e、酶的活性部位決定酶的專一性3、下列關于乳酸脫氫酶的描述，哪一項是錯誤的？a、乳酸脫氫酶可用LDH表示b、它是單體酶c、它的輔基是NAD+d、它有六種結構形式e、乳酸脫氫酶同工酶之間的電泳行為不盡相同4、下列哪一項不是酶具有高催化效率的因素？a、加熱 b、酸堿催化 c、張力和形變 d
31、、共價催化 e、鄰近定位效應5、酶的活性中心是指：a、酶分子上的幾個必需基團b、酶分子與底物結合的部位c、酶分子結合底物并發(fā)揮催化作用的關鍵性三維結構區(qū)d、酶分子中心部位的一種特殊結構e、酶分子催化底物變成產物的部位6、下列關于酶輔基的正確敘述是：a、是一種小肽，與酶蛋白結合緊密b、只決定酶的專一性，與化學基團傳遞無關c、一般不能用透析的方法與酶蛋白分開d、是酶蛋白的某肽鏈C末端的幾個氨基酸e、是酶的活性中心內的氨基酸殘基7、酶促反應的初速度不受那一因素影響：a、S b、E c、pH d、時間 e、溫度8、下列有關某一種酶的幾個同工酶的陳述哪個是正確的？a、有不同亞基組成的寡聚體 b、對同一底
32、物具有不同專一性 c、對同一底物具有相同的Km值 d、電泳遷移率往往相同 e、結構相同來源不同9、關于米氏常數(shù)Km的說法，哪個是正確的：a、飽和底物濃度時的速度b、在一定酶濃度下，最大速度的一半c、飽和底物濃度的一半d、速度達最大速度半數(shù)時的底物濃度e、降低一半速度時的抑制劑濃度10、作為催化劑的酶分子，具有下列那一種能量效應？a、增高反應活化能 b、降低反應活化能 c、增高產物能量水平 d、降低產物能量水平 e、降低反應自由能11、磺胺藥物致病原理是：a、直接殺死細菌b、細菌生長某必需酶的競爭性抑制劑c、細菌生長某必需酶的非競爭性抑制劑d、細菌生長某必需酶的不可逆抑制劑e、分解細菌的分泌物1
33、2、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響是屬于：a、產物反饋抑制b、產物阻遏抑制c、非競爭性抑制d、競爭性抑制e、不可逆抑制13、同工酶的特點是：a、催化作用相同，但分子組成和理化性質不同的一類酶 b、催化相同反應，分子組成相同，但輔酶不同的一類酶c、催化同一底物起不同反應的酶的總稱d、多酶體系中酶組分的統(tǒng)稱e、催化作用，分子組成及理化性質相同，但組織分布不同的酶14、將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后：a、1/V與1/S成反比 b、以1/V對1/S作圖，其橫軸為1/S c、V與S成正比 d、Km值在縱軸上 e、Vmax值在縱軸上15、競爭性抑制作用特點是指抑制劑：a、與酶的底物競爭酶的活性中心 b、與酶的產物
34、競爭酶的活性中心 c、與酶的底物競爭非必需基團 d、與酶的底物競爭輔酶 e、與其他抑制劑競爭酶的活性中心16、一個簡單的米氏酶促反應，當SKm時，反應速度與底物濃度無關，成零級反應b、當SKmbKmc,則此酶的最適底物是 ，與酶親和力最小的底物是 。8、影響酶促反應速度的因素有 。9、米氏方程為 。10、酶的專一性分為兩大類 和 。11、酶與底物的親和關系是以米氏常數(shù)為依據，用雙倒數(shù)作圖法求Km和Vmax時，橫坐標為 ，縱坐標為 。三、判斷題1、一般酶和底物大小差不多。2、酶的分類是依據其催化反應類型。3、酶影響它所催化反應的平衡。4、酶原激活作用是不可逆的。5、同工酶是指催化一類化學反應的一
35、類酶6、在酶已被飽和的情況下，底物濃度的增加能使酶促反應初速度增加7、當復合物ES的量增加時，酶促反應速度也增加。8、在極低底物濃度時，酶促反應初速度與底物濃度成正比。9、如已知在給定酶濃度時的Km和Vmax，則可計算在任何底物濃度時的酶促反應初速度。10、輔酶是酶的一個類型，而輔基是輔助酶起作用的基團。11、1/Km愈大，表明酶與底物的親和力越小。12、變構劑與酶的催化部位結合后使酶的構象改變，從而改變酶的活性，稱為酶的變構作用。13、酶促反應速度為最大反應速度90%的底物濃度與最大反應速度50%的底物濃度之比值總是9，而與Vmax和Km絕對值無關。14、Km值是酶的一種特征常數(shù)，有的酶雖可
36、以有幾種底物，但其Km值都是固定不變的。15、酶分子除活性中心部位和必需基團外，其他部位對酶的催化作用是不必需的。16、當SE時酶促反應的速度與底物濃度無關。17、在底物濃度為限制因素時，酶促反應速度隨時間而減小。18、輔酶和輔基都是酶活性不可少的部分，他們與酶促反應的性質有關，與專一性無關。19、所有的酶在生理pH時活性都最高。20、別構酶都是寡聚酶。21、酶的化學本質是蛋白質，但并非所有的蛋白質都是酶。22、迄今為止發(fā)現(xiàn)的酶的化學本質都是蛋白質。23、酶活性中心一般由在一級結構中相鄰的若干氨基酸殘基組成。24、Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，與酶濃度無關。25、Kcat/Km比值能用
37、來測定一種酶對它不同底物的優(yōu)先權。26、一種酶對它底物的Km與該底物的濃度無關。27、酶促反應的初速度與底物濃度無關。 28、當?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應的速度與酶濃度成正比。29、在非競爭性抑制劑存在下，加入足夠量的底物，酶促反應能夠達到正常Vmax。四、名詞解釋酶、酶的活性中心、變構酶、酶活力、酶的比活力、酶的轉換數(shù)、同功酶五、問答及計算題1、試簡述Km的意義及應用。2、當S=0.5Km；S=4Km；S=9Km；S=99Km時，計算V占Vmax的百分比。3、某一個酶的Km=2410-4mol/L，當S=0.05mol/L時測得V=128mol/L.min，計算出底物濃度為10-4mol/
38、L時初速度。4、什么是酶的活性中心？底物結合部位、催化部位和變構部位之間有什么關系？5、請簡要說明Fisher提出的“鎖鑰學說”和Koshland提出的“誘導契合假說”的主要內容。6、舉例說明同工酶存在的生物學意義。7、絕大多數(shù)酶溶解在純水中會失活，為什么？8、以下表所列數(shù)據，用作圖法求某酶促反應的Km和Vmax值 S mmol/L1/SV mol/L/min1/V1.50.670.2110-34.761032.00.500.2410-34.171033.00.330.2810-33.571034.00.250.3310-33.031038.00.130.4010-32.5010316.00.
39、060.4510-32.221039、稱取25mg蛋白酶配成25ml酶液。其0.1ml酶液在1小時分解酪蛋白產生1500g酪氨酸。另取2ml酶液，用凱氏定氮法測得其蛋白氮含量為0.2mg。若以每分鐘產生1g酪氨酸的酶量為1個酶活力單位，據以上數(shù)據，求：1ml酶液的蛋白質含量和酶活力比活力1克酶制劑的總蛋白含量和總活力10、試述TPP、FAD、FMN、NAD、NADP、CoA的分子組成及生物化學功能。11、維生素B6葉酸和維生素C在體內有何重要作用？12、指出下列癥狀分別是由于哪種(些)維生素缺乏引起的？(1)腳氣病(2)壞血病(3)佝僂病(4)干眼病(5)蟾皮病(6)軟骨病(7)新生兒出血(8
40、)巨紅細胞貧血13、把雞蛋保存在冰箱46周而不會損壞。但是將去除卵清的卵黃保存冰箱中時，很快就變壞了。（1）什么原因會引起損壞？（2）為什么卵清能防止卵黃損壞？（3）這種保護方式對鳥類來說，其生物學上的優(yōu)點是什么？14、某細菌在營養(yǎng)上需要葉酸。但是，如果該細菌生長的培養(yǎng)基含有A和T，在葉酸缺乏的情況下，它也能很快生長。分析這樣的培養(yǎng)基，表明以這種方式生長的細菌缺乏葉酸。為什么細菌需要葉酸？為什么A和T加入到培養(yǎng)基中能取消這種需要？15、巨紅細胞性貧血是一種由于DNA合成的速度降低而導致紅細胞成熟緩慢所致的疾病。紅細胞不正常變大（巨紅細胞），容易破裂。葉酸的缺乏為什么會引起該病癥的發(fā)生？16、新
41、掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖濃度高?？墒顷碌挠衩踪A存幾天后就不那么甜了，因為50糖已經轉化為淀粉了。如果將新鮮玉米去掉外皮后浸入沸水幾分鐘，然后于冷水中冷卻，儲存在冰箱中可保持其甜味。這是什么道理？17、人對煙酸（尼克酸）的需要量為每天 7.5毫克。當飲食中給予足量的色氨酸時，尼克酸的需要量可以降低。由此觀察，尼克酸與色氨酸的代謝有何聯(lián)系？當飲食是以玉米為主食，而肉類很少時，人們易得癩皮病，為什么這種情況會導致尼克酸缺乏，你能給予說明嗎？第三章酶與維生素參考答案一、選擇題a、d、b、a、c、 c、d、a、d、b、 b、d、a、b、c、 c、b、b、c、cc、c、b、b、e b、d、c、
42、c、b c二、填空題1、酸堿催化、共價催化、鄰近定向效應、張力和形變、微環(huán)境的影響 2、酶蛋白、輔因子3、底物、選擇、立體異構專一性、結構專一性4、對氨基苯甲酸、競爭、二氫葉酸合成酶5、影響酶和底物的基團解離、使酶變性6、通過誘導契合過程來降低反應的活化能7、C、A8、S、E、pH、溫度、激活劑、抑制劑9、V=VmaxS/（Km+S）10、結構專一性和立體異構專一性11、1/S、1/V三、判斷題、+、+、 、 、 、 、 、四、名詞解釋酶：是生物活細胞所產生的以蛋白質為主要成分的生物催化劑?；颍好甘且活愑谢罴毎a生的，具有高效催化活性和高度專一性的特殊蛋白質?；颍好甘且环N高效能、高專一性、高度
43、可變性的高分子有機催化劑。酶的活性中心：酶分子中直接和底物結合，并和酶催化作用直接相關的部位?；蛎阜肿又信c底物直接結合并使之轉變出產物的小區(qū)。別構酶（變構酶）：具有別構作用的酶。酶活力：也稱酶活性，指酶催化一定化學反應的能力，是酶特性的一大指標。酶的比活力：指每mg酶蛋白(制劑)所含的酶的活力單位數(shù)。酶的轉換數(shù)：每秒鐘每個酶分子轉換底物的mol數(shù)。同功酶：指能催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的結構、組成、功能卻有所不同的一組酶。五、問答及計算題1、Km的意義（1）物理意義：當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。單位：mol/L（2）Km對于酶促反應來說，它不代表某一步反應的物理常數(shù)
44、。（3）Km值是酶的特性常數(shù)，只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。（4）Km可近似表示酶與底物的親和力。因為Km=（k2 + k3）/ k1，那么當k2 k3時，Kmk2/ k1，此時：A：如果k2 k1,Km很大，表示ES的解離大于形成，說明E與S親和力弱；B：如果k2 k1,Km很小，表示ES的形成大于解離，說明E與S親和力強。（5）在已知Km時，應用米式方程，可計算任意底物濃度時的反應速度，或任意反應速度下的底物濃度。（6）Km值可以幫助推斷某一代謝反應的方向和途徑。2、33.3%Vmax 80%Vmax 90%Vmax 99%Vmax3、因為：V=（VmaxS）/（SKm）12810-
45、6=（Vmax0.05）/（0.052410-4）Vmax=13410-6mol/L當S=110-4mol/L時V=（VmaxS）/（SKm）=（13410-6110-4）/（110-42410-4）=5.3610-6mol/L.MIN=5.36mol/L.min4、活性中心的概念：酶分子中直接和底物結合，并和酶催化作用直接相關的部位。或酶分子中與底物直接結合并使之轉變出產物的小區(qū)。酶活性中心包括底物結合部位和催化部位。底物結合部位是指酶分子中能與底物結合的活性基團所在的部位，與酶促反應的底物特異性有關。催化部位是指酶分子中使底物轉變?yōu)楫a物的活性基團所在的部位，與酶促反應的類型有關。別構部位是
46、指效應物與酶分子結合的部位，兩者結合后酶蛋白的構象發(fā)生變化，引起酶活性改變。5、鎖鑰學說底物分子或底物分子的一部分象鑰匙一樣，專一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子進行化學反應的部位與酶分子具催化功能的必需基團之間，在結構上具有緊密的互補關系。缺陷：認為酶作用過程中，酶分子結構固定不變。不能解釋酶的專一性的所有現(xiàn)象。例如如酶分子發(fā)生微小變化即不能催化。誘導契合學說當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導，構象發(fā)生有利于與底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，進行反應。X射線衍射實驗結果支持這一假說。6、同工酶：指能催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的結構、組成、功能卻有所不同的一
47、組酶。如：乳酸脫氫酶有五種同工酶，分布在不同的組織和器官中，在不同的條件下，催化乳酸脫氫。在物質代謝中起調節(jié)作用，如在氨基酸的合成過程中，通常是幾種氨基酸由同一起始物合成，合成反應的第一步都是共同的，由共同的酶催化，這種酶以及在分支途徑起作用的酶常常存在著同工酶，他們受不同氨基酸的反饋調節(jié)。在生物的不同發(fā)育階段，常有同工酶出現(xiàn)，這是基因表達的結果，適應不同發(fā)育階段的需要。7、酶溶解在純水中，不能為酶催化反應提供最適的pH環(huán)境，特別是當反應過程中，pH發(fā)生變化時，不能起緩沖作用；在純水中蛋白質容易變性；酶在純水溶液中缺乏必需的離子，且對溫度變化敏感，所以對酶來說在純水中容易失活。8、1/Vmax
48、=2.02103 1/Km=0.485Vmax=0.5010-3 mol/L/min Km=2.062mmol/L9、解：2ml中含N0.2mg根據x16%=0.22ml酶液中蛋白質含量為：0.2100/16mg則1ml酶液中蛋白質含量為：0.2100/16/2=0.625mg因為0.1ml酶液1小時產生1500g酪氨酸，則1min產生酪蛋白為1500/60=25g=25個單位所以1ml酶液的活力為：2510=250Units比活力為：250/0.625=400Units/mg因為1g=1000mg=1000ml而1ml酶液的蛋白質含量為0.625mg，250Units所以1g酶制劑的總蛋白含
49、量為：0.6251000=625mg1g酶制劑的總活力為：2501000=2.5105Unites10、11、略12、（1）維生素B1 （2）維生素C （3）維生素D （4）維生素A （5）維生素B5 （6）維生素D （7）維生素K （8）維生素B1113、（1）卵黃為細菌的快速生長提供了豐富營養(yǎng)物質。細菌的快速生長及相聯(lián)系的代謝活動構成卵黃損壞的原因。（2）許多細菌需要外源生物素才能生長。因為生物素是細菌代謝活動的不可缺少的因素，是羧化酶的輔酶，其功能是參入或轉移CO2。卵清中含有一種叫做抗生物素蛋白的堿性蛋白質。該蛋白質具有很強的結合生物素的能力。對于細菌來說，為了進入到卵黃中，它必須穿過一厚厚的粘稠狀的卵清層。由于卵清完全缺乏所必需的生物素，細菌存活是不可能的，因而防止了卵黃的損壞。（3）這種對鳥類種群的保護方式在生物學上的優(yōu)點是非常明顯的。因為在小鳥孵出之前，鳥卵必須溫育好幾周，卵清能保證卵黃和發(fā)育著胚胎不
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